BCAA: 12 raisons de ne plus gaspiller votre argent

  Aujourd’hui, on s’attaque aux BCAA !

avec l’aimable autorisation de Valentin de Valdeo Coaching.

Temps de lecture estimé : 31 minutes

Prenez 30 secondes et allez jeter un œil sur n’importe quel site de complément alimentaire, vous en trouverez sans difficulté, avec toutes les saveurs les plus improbables possibles et une liste sans fin de prétendus bénéfices.

 Et si je vous disais que ce n’est que de la poudre de perlimpinpin et que vous gaspillez votre argent ?

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Avant tout, que sont les BCAA ?

Les muscles sont constitués de protéines et chaque protéine est composée d’acides aminés.

 
Les acides aminés sont des groupements organiques renfermant au moins un groupe d’amines (-NH2) et un groupe carboxylique (COOH). Vingt-deux acides aminés formant les protéines sont ancrés dans notre génome ; c’est la raison pour laquelle on les appelle des protéinogènes.

Les 22 acides aminés protéinogènes sont aussi connus comme les acides aminés de base. On les distingue en trois groupes différents : les acides aminés essentiels (EAA), semi-essentiels et non-essentiels (NEAA).

Les BCAA font partie de la famille des acides aminés essentiels. Ils sont dits essentiels car l’organisme ne peut pas les fabriquer lui-même. Il est donc indispensable de les apporter par l’alimentation pour être en bonne santé et aussi pour permettre le développement musculaire : sans eux, l’anabolisme musculaire n’est pas possible.

Acides Aminés Branchés ?

De l’anglais Branched Chain Amino Acids, les BCAA sont des acides aminés ramifiés (Leucine, Isoleucine, Valine). La combinaison de ces trois acides aminés représente environ un tiers des protéines des muscles.

Quel(s) rôle(s) ?

Les BCAA permettent d’augmenter la synthèse des protéines musculaires (MPS) et peuvent donc être considérés comme les acides aminés les plus importants pour la croissance musculaire. (2)

Précisez bien votre demande SVP!

La Leucine.

La leucine est la star du trio, car elle stimule directement la MPS via l’activation d’une enzyme responsable de la croissance cellulaire, mTOR, de l’anglais Mechanistic Target Of Rapamycin, il s’agit d’une enzyme régulant, entre autres, la prolifération, la croissance cellulaire et la biosynthèse des protéines. (3) (18) (38)

L’isoleucine.

L’isoleucine est le numéro deux de la liste, car elle améliore le métabolisme du glucose et augmente l’absorption de glucose dans les muscles. (11)

La Valine.

En comparaison, le rôle que joue la Valine semble moindre mais en synergie avec les deux autres.(33)

Les autres acides aminés.

En réalité vous trouverez des quantités élevées de ces acides aminés dans des protéines de qualité telles que la viande, le poisson, les œufs et les produits laitiers.

Eh dis donc Jamy, si tel est le cas, alors, quel est l’intérêt d’une supplémentation en BCAA en plus de la consommation de protéines de hautes qualités déjà présentes dans notre alimentation ? Le jeu en vaut-il la chandelle ?

Les prétendus avantages de la complémentation en BCAA
 

4 fournisseurs différents, 4 dosages et protocoles d’utilisations différents.

• « Pour de meilleurs résultats, nous recommandons de prendre 5 g, 2 à 4 fois dans la journée. Idéal avant, pendant ou après votre entraînement »
• « Consommez avant, pendant ou après l’entraînement ou n’importe quel moment de la journée. »

• « Il est conseillé de consommer BCAA 5000 Powder à jeun le matin et/ou pendant les 30 minutes précédant ou immédiatement après l’entraînement »
• « Prenez une portion par jour, avant un repas ou avant un entrainement, ou bien après l’entrainement ou avant de vous coucher. »

Si je voulais vous vendre un pot de BCAA, ce ne serait pas trop difficile. Je pourrais vous citer une variété de bénéfices scientifiquement validés, tels que…

• Ils améliorent le système immunitaire (5)
• Réduisent la fatigue (22)
• Réduction des dommages musculaires induits par l’exercice (13)
• Augmentation des niveaux de croissance musculaire post-exercice (3)
• Leur forme « libre » entraîne ou permet une mise à disposition musculaire rapide car ils sont beaucoup plus faciles à utiliser que les protéines alimentaires qui doivent êtres digérées / hydrolysées avant que les taux plasmatiques d’acides aminés n’augmentent.

Sans parler du fait que personne, pas même Jean Grobiceps, n’est susceptible d’ouvrir des Tupperware et de commencer à descendre des blancs de poulet entre ses séries ou pendant qu’il est sur le tapis de course.
…
En fait, je pourrais vous donner un code promo VALDEO10 pour me faire ma petite marge tout en vous racontant la même histoire que presque toutes les sociétés de suppléments vendant des BCAA, et il serait difficile de réfuter à première vue…

• Avant de rentrer dans le vif du sujet, quelques abréviations à toute fin utile :
• BCAA : Branched-Chain Amino Acids.
• DOMS : Delayed Onset Muscle Soreness.
• EAA : Essentials Amino Acids.
• MPS : Muscle Protein Synthesis.
• mTOR : Mechanistics Target Of Rapamycin.
• NEAA : Non Essentials Amino Acids.

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Voici les 12 raisons de ne plus gaspiller votre argent dans les BCAA

1. Ils sont inutiles pour la synthèse musculaire

Pourquoi les BCAA ne stimulent-ils pas la synthèse des protéines musculaires?

« Il est largement validé que les BCAA induisent un état anabolique en stimulant la synthèse des protéines musculaires. Une disponibilité abondante de tous les EAA est une condition nécessaire pour une stimulation significative de la synthèse des protéines musculaires. » (28)

« La synthèse des protéines musculaires sera limitée par le manque de disponibilité de l’un des EAA, alors qu’une pénurie en acides aminés non essentiels (NEAA) peut être compensée par une production de novo des NEAA manquants.

« Si seulement 3 EAA sont consommés, comme c’est le cas pour la consommation de BCAAs, alors la dégradation des protéines est la seule source des EAA restants nécessaires en tant que précurseurs de la synthèse des protéines musculaires. Il est donc théoriquement impossible pour la seule consommation de BCAA de créer un état anabolique dans lequel la synthèse des protéines musculaires dépasse la dégradation des protéines musculaires. »

Ce que cela veut dire:
Comme vous venez de le lire ci-dessus, pour être dans un état anabolique, le taux de synthèse des protéines musculaires doit être supérieur à celui de la dégradation des protéines musculaires. S’attendre à ce que les BCAA seuls augmentent le taux de synthèse des protéines musculaires (MPS) est voué à l’échec, car la MPS nécessite:

• Notre corps peut créer les NEAA dont nous avons besoin alors que nous devons consommer les 9 EAA. Le problème inhérent à l’affirmation selon laquelle les BCAA stimuleront la synthèse des protéines musculaires est qu’ils ne contiennent que 3 des 9 EAA. Le seul moyen d’obtenir les 6 autres EAA consiste à décomposer les protéines, créant ainsi un petit problème de taille !

Ainsi, si seulement 3 acides aminés essentiels sont consommés, comme dans le cas de la consommation de BCAA, la disponibilité des 6 autres acides aminés essentiels dans le corps devient le facteur limitant de la synthèse protéique. Autrement dit, les BCAA que vous consommez sont quasiment inutiles s’ils sont pris seuls, car vous avez également besoin de quantités suffisantes des 6 autres acides aminés. (7)

En 2008, Katsanos et ses collègues ont montré que l’ingestion de protéines lactosérum entrainait une élévation de la MPS 3x plus forte que l’ingestion des mêmes quantités d’acides aminés essentiels sous forme isolée. D’où la supériorité d’une protéine avec un profil en AA complet (16). Et c’était avec les 9 acides aminés essentiels, pas seulement les trois qui sont dans les BCAA.

En accord avec cela, une étude menée en 2017 a révélé que, lorsque les sujets masculins ingéraient 5,6 g de BCAA après leur séance d’entraînement, la réponse de synthèse des protéines résultante n’était que de 22% environ. (15)

Ce n’est que la moitié environ de ce qui serait obtenu avec une dose équivalente de protéines de lactosérum (39)

Il est donc clair que les BCAA sont en fait inférieurs aux autres sources de protéines complètes telles que la protéine de lactosérum. Cela signifie qu’il serait plus avantageux et moins coûteux d’utiliser Whey à la place.

Et comme l’a déclaré le chercheur Alan Aragon, qui a effectué des recherches approfondies sur le sujet :

Une étude de 2012 a montré que les individus qui prenaient 25 g d’isolat de protéines de lactosérum (contenant 3 g de leucine par portion) présentaient une MPS remarquablement supérieure à celle des individus qui consommaient des doses sous-optimales de protéines « enrichies » avec un contenu supplémentaire en leucine ou en BCAA (8)

En conclusion:

La leucine, seule, n’augmente pas suffisamment la synthèse des protéines musculaires (MPS), elle est plus efficace en présence d’insuline et des autres acides aminés essentiels (EAA). (14) (36)

Je donnerai le mot de la fin aux auteurs d’une étude Canadienne (24), qui ont conclu que :

Le professeur Kevin Tipton a écrit dans le Science Daily:

« Nos résultats montrent que la pratique courante consistant à prendre des suppléments de BCAA de manière isolée stimulera la synthèse des protéines… mais la réponse totale ne sera pas maximale car les suppléments de BCAA ne fournissent pas d’autres acides aminés essentiels à la meilleure réponse. ”

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2 – Ils pourraient même ralentir votre prise de muscle

En plus de ne pas convenir à la création de nouveaux tissus musculaires, ils pourraient en fait aggraver le processus. Il s’avère que leur prise seule crée, par concurrence, une diminution de l’absorption des autres acides aminés. (7)

« Deux études sur la perfusion intraveineuse ont montré que les BCAAs diminuaient la synthèse des protéines musculaires ainsi que leur dégradation, ce qui signifiait une diminution du renouvellement des protéines musculaires. […] Nous concluons que l’affirmation selon laquelle la consommation de BCAA alimentaires stimule la synthèse des protéines musculaires ou produit une réponse anabolique chez l’homme n’est pas justifiée. »

Cela signifie que:

Malgré que ces deux études soient basées sur une prise en intraveineuse de BCAA, et non pas par voie orale (comme ceux que vous et moi prendrions), les résultats ont montré que non seulement les BCAAs ne produisaient pas d’état anabolique, mais qu’ils réduisaient également la synthèse des protéines musculaires.

Rhiannon Lambert, partage cet avis. Dans une interview à l’Independent; elle déclare qu’aucune recherche scientifique ne permet de valider les affirmations concernant les BCAAs et qu’une consommation excessive de ces derniers sera préjudiciable à l’absorption des autres acides aminés.

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3. Les études pro-BCAA sont pour la plupart biaisées.

Pourtant il existe pléthore d’études qui disent que les BCAA augmentaient la synthèse des protéines musculaires!

Peut-être, mais la plupart de ces études, sont à prendre avec des pincettes.

Déjà, que dire des conflits d’intérêts ? La plupart de ces études sont financées par des fabricants de suppléments. En outre, comparer les BCAA à l’eau n’est pas une très bonne comparaison, et lorsque les BCAA sont comparés aux protéines de lactosérum, par exemple, les résultats sont nettement en faveur du lactosérum. (10)

Deux études emblématiques des pro-BCAA sont les suivantes :

• En 2009, Jim Stoppani a montré des résultats stupéfiants pour la supplémentation en BCAA. En seulement 8 semaines, des athlètes expérimentés ont pris 4 kg de masse musculaire et ont réduit leur pourcentage de masse grasse de 9% à 7%. (34)

Cependant, à la publication des résultats, ils ont eu quelques problèmes:
Premièrement, cette étude a été financée par Scivation, une société de suppléments mieux connue pour son produit BCAA, Xtend. Mais plus important encore, l’étude n’a jamais été vérifiée par les autorités scientifiques et donc le document n’a jamais été accepté pour publication dans une revue scientifique.
…
Une autre étude de 2016, également financée par Scivation, a montré que, associée à un exercice de résistance et un régime hypocalorique, la supplémentation en BCAA préservait la masse musculaire et réduisait la masse grasse. (12)

Toutefois cette étude était tellement biaisée que Dieter, Schoenfeld et Aragon ont publiés un papier mettant en évidence les nombreuses erreurs commises (BCAA comparées à un placebo non protéinique et une alimentation hypoprotidique), invalidant les résultats obtenus. (10)

Autre biais de taille, la quasi-totalité des études démontrant des avantages liés au gain/maintien de masse musculaire via une supplémentation en BCAA sont réalisées avec des sujets en carence protidique (manque de protéines dans leur alimentation).

• Par exemple, cette étude a examiné les effets de la supplémentation en BCAA sur un groupe de lutteurs en déficit calorique (25). Après trois semaines, le groupe qui a ingéré 52 grammes supplémentaires de BCAA par jour, a préservé plus de muscle et a perdu un peu plus de graisse que le groupe de contrôle (qui n’a pas pris de supplément du tout).

Ça a l’air cool, non? Sauf que les sujets, dont le poids moyen était d’environ 70kg, mangeaient environ 80 grammes de protéines par jour. Si nous examinons la recherche sur les besoins en protéines des athlètes soumis à une restriction calorique, nous apprenons qu’ils auraient dû consommer le double de cette quantité de protéines pour préserver la masse maigre.

Le verdict final?

Ce n’est pas que les suppléments de BCAA n’ont aucun mérite. Vous devriez les prendre si votre alimentation quotidienne ne vous apporte pas assez. Mais lorsque vous mangez 2 à 3 grammes de leucine provenant de sources alimentaires au moins 3 fois par jour, vous n’en avez pas besoin.

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4. Vous n’en avez pas besoin pendant votre cardio à jeun !

Un autre avantage supposé des BCAA consiste à les utiliser durant votre entrainement/cardio à jeun pour prévenir le catabolisme.

Alors tout d’abord, vous ne serez plus à jeun car les BCAA ne sont pas acalorique, ils stimulent la production d’insuline, donc votre glycémie, qui par définition vous fait sortir de l’état de jeûne !

Les gens pensent généralement que « entraînement à jeun » signifie « le ventre vide », mais c’est un euphémisme. L’entraînement à jeun signifie un entraînement un état de jeûne, ce qui est lié aux niveaux d’insuline dans votre sang.

Vous voyez, lorsque vous mangez des aliments, ceux-ci sont décomposés en différentes molécules que vos cellules peuvent utiliser, et ces molécules sont libérées dans votre sang. L’insuline est également libérée et son travail consiste à transférer ces molécules dans les cellules.

Maintenant, en fonction de votre alimentation, votre taux d’insuline plasmatique (sanguin) peut rester élevé pendant plusieurs heures (de 3 à 6 h et plus) (35) . Pourquoi est-ce important? Parce que l’insuline bloque la lipolyse (la dégradation des adipocytes dans le corps). (6)

Lorsque votre corps est dans cet état où les niveaux d’insuline sont modérés / élevés, il se produit une combustion des graisses quasi inexistante. (26)

En outre, cela supprimerait également l’un des autres avantages principaux du jeûne, à savoir l’apoptose cellulaire: le processus par lequel votre mitochondrie élimine les cellules malades pour améliorer la santé de vos cellules saines.

Comme je l’ai dit plus tôt, si les BCAA sont pris seuls, vous n’obtenez que 3 des 9 acides aminés essentiels. Et lorsque vous êtes “à jeun”, la seule source pour les 6 autres est de décomposer votre tissu musculaire.
Ainsi, comme prévu, une étude récente de l’International Society of Sports Nutrition (40) a révélé que, lorsque les BCAA sont pris isolément, ils vont :

• Diminuer la synthèse des protéines
• Augmenter la dégradation des protéines
• Interférer avec l’absorption des acides aminés.

Ce qui est tout l’effet inverse de ce que vous recherchez, et n’est donc pas idéal à utiliser lors du jeûne.

Que faire ?

Eh bien, l’entraînement à jeun ne semble pas causer de perte musculaire en premier lieu tant que votre apport quotidien en protéines est suffisant. Et cela est vrai tant pour le cardio à jeun que pour l’haltérophilie à jeun. (30)

Par exemple, une étude réalisée en 2013 a analysé les bodybuilders musulmans qui ont continué à s’entraîner pendant le Ramadan (37). Les auteurs ont constaté que ceux qui s’entraînaient à jeun pendant le ramadan ne présentaient aucune différence de composition corporelle ou de perte musculaire par rapport aux sujets entraînés à l’état « nourri ».

Cependant, des recherches ont montré qu’il n’y avait pas de différence de composition corporelle entre le cardio à jeun et après le repas (28). Mais nous en rediscuterons dans un prochain article.

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5. Ils ne servent à rien pour diminuer les courbatures / lésions musculaires (DOMS)

Un rapide coup d’œil sur les différents forums de musculation vantera une notable diminution des douleurs musculaires (DOMS) attribuable aux BCAA. La science, pourtant, ne va pas en ce sens. (17)

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6. Ils ne sont pas 0 calories !

Je suis toujours impressionné par le nombre de gens qui pensent que les BCAA sont 0 calories et qu’ils peuvent en boire toute la journée ou en boire tout en pratiquant un pseudo cardio à jeun…

En réalité ils contiennent plus de calories que les autres acides aminés, environ 4,65kcal/g (21)

Donc quand vous prenez 10g de BCAA avant et après votre séance, 5x par semaine, c’est 465kcal sur la semaine, une séance ou deux de cardio de perdue !

Pourtant sur la déclaration énergétique il est bien indiqué 0 kcal !?
Voici l’étiquette d’une des références les plus consommées, les BCAA de Scivation Xtend.

La raison pour laquelle les fabricants peuvent s’en tirer est que l’autorité en charge des déclarations nutritionnelles, en France la DGCCRF : Direction générale de la Concurrence, de la Consommation et de la Répression des Fraudes, ne considère pas les acides aminés comme des « protéines », donc pas de valeur énergétique à déclarer…
 

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7. Des produits pas si transparent sur leur origine

A base de plumes de canard… et de cheveux humains?

Saviez-vous que la plupart des BCAA sur le marché sont Chinois et ont pour origine : les plumes de canards et autres volatiles, la peau et les poils d’animaux (la peau de cochon est une très bonne source de kératine !).

Incroyable me direz-vous! Le mystère est tel que Gundill avait fait le buzz avec des BCAA a base de cheveux humains Chinois ?

Sinon vous pouvez acheter des BCAA fermentés, auxquels cas ils sont originaires de Corée ou du Japon (Société Ajinomoto) et sont principalement à base de soja ou de maïs (OGM ?), quant au process de fabrication, je ne résiste pas au plaisir de vous en donner la définition par la FDA :
« La L-Leucine/ isoleucine/valine est obtenue grâce à la fermentation de glucose et de liqueur de maïs en utilisant la bactérie Corynebacterium glutamicum utilisée en toute sécurité dans la fabrication industrielle d’acides aminés depuis de nombreuses années. Le glucose stérilisé et la liqueur de maïs sont fermentés avec ces bactéries non pathogènes et non toxiques à 28-30ºC pendant 2 à 3 jours dans une cuve de fermentation. À la suite de cette fermentation, le produit passe à travers une résine échangeuse d’ions afin d’en extraire les acides aminés. »

Bref, le doute plane tellement sur ces produits que depuis peu, certaines personnes suggèrent qu’ils donnent le cancer et/ou le diabète, toutefois sans rentrer dans le détail, c’est faux!… (Ouf, enfin un point positif).

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8. Non, la prise de BCAA entre les repas ne permet pas de maintenir la MPS élevée

Les plus aguerris d’entre vous ont peut être déjà entendu dire que la consommation de BCAA entre les repas permettaient de maintenir un niveau de MPS élevée tout au long de la journée, cela se base sur les travaux de Paddon Jones (27).

Il existe toutefois un gros trou dans cette étude: le groupe sous BCAAs a reçu 45 g d’acides aminés et 90 g de glucides, en plus de l’autre groupe qui n’a pris aucun supplément. L’apport en protéines de ce dernier était également minime, 64 g par jour… En terme d’équité, c’est un remake de David contre Goliath, la fronde en moins…

Prendre des BCAAs entre les repas est censé accélérer les gains de masse musculaire en surmontant ce que l’on appelle la réponse réfractaire, qui décrit le phénomène selon lequel la synthèse des protéines musculaires diminue alors que les taux d’acides aminés dans le sang restent élevés.

L’idée est que vous espaciez vos repas de 4 à 6 heures pour permettre aux niveaux d’acides aminés dans le sang de chuter, puis, quelque part au milieu de cette fenêtre de 4 à 6 heures, vous prenez un mélange de BCAA contenant 2 à 3 grammes de leucine. Parce que les BCAA sont rapidement digérés, ils créent un « pic » dans les taux sanguins d’acides aminés. Ceci est supposé déclencher une phase supplémentaire de synthèse protéique sans interférer avec la « réponse anabolique » au repas suivant.

C’est une théorie intéressante!

Mais cela reste une théorie, basée en grande partie sur la recherche qui examine les modifications de la MPS sur plusieurs heures, plutôt que sur les gains réels en masse musculaire sur plusieurs mois (4, 27). Il y a souvent un décalage entre les deux, et le premier n’est pas toujours un moyen totalement fiable de prédire le dernier (23)

Il n’existe actuellement aucune donnée publiée montrant que cette approche a un impact sur la croissance musculaire chez l’homme.

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9. Ils n’ont aucun bénéfice nutritionnel

• Premièrement, un supplément n’est pas la seule source de BCAA. En fait, vous pourriez être surpris d’apprendre combien de BCAAs vous obtenez via votre alimentation quotidienne.

La plupart des aliments riches en protéines en contiennent déjà 15 à 25%. Par exemple pour 30 grammes de protéines de poulet, ce qui correspond à peu près à ce que vous trouverez dans une poitrine de poulet sans peau, vous obtenez environ 5 grammes de BCAAs. Le niveau de BCAA dans la protéine de lactosérum est encore plus élevé: 25 grammes de protéines de lactosérum fournissent environ 6 grammes de BCAA.

Si votre apport en protéines est suffisant et qu’il provient d’une gamme de sources de haute qualité (par exemple, poulet, bœuf ou lait), il est probable que votre régime alimentaire contient déjà suffisamment de BCAA.

• Deuxièmement, très peu d’études ont examiné ce qui se passe lorsque vous donnez des suppléments de BCAA à des personnes qui consomment déjà suffisamment de protéines. Comme évoqué dans le point précédent, les études ayant un résultat en faveur des BCAA, portent souvent sur des sujets en carence protidique, pour ne pas dire dénutris.

Les aliments contiennent un profil d’acides aminés complet et des macro et micronutriments.

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10. Ils vous font manger davantage

Si vous souhaitez perdre du poids, les BCAA ne semblent pas non plus être une excellente option.

En plus de ne pas être 0 calories, il a été prouvé que les BCAA stimulent la faim (20) . C’est d’ailleurs pour cela que, initialement, c’est un produit utilisé dans les hôpitaux pour stimuler l’appétit et la prise de poids chez les patients anorexiques en état/ à risque de dénutrition.

Comme évoqué dans le premier point, les BCAA inhibent par concurrence l’absorption des autres acides aminés, dont le tryptophane, réduisant ainsi la production de sérotonine, neurotransmetteur qui participe aux sentiments de satiété et dont de faibles valeurs biologiques sont associées à une mauvaise humeur !

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11. Ils n’ont aucun intérêt

En fait, une étude de la revue Amino Acids (oui, c’est une revue de recherche qui porte ce nom) a révélé que la supplémentation en leucine, l’un des BCAA, pris avant et pendant la course en anaérobie, n’améliorait pas la performance physique. (29)

• Des chercheurs français ont montré que la supplémentation en BCAA d’un régime riche en protéines et en énergie n’avait aucun effet bénéfique sur la masse musculaire, la perte de graisse, les performances aérobies et anaérobies chez un groupe de 25 lutteurs de compétition. (25)

• Une étude publiée dans le journal de la Société internationale de nutrition sportive a montré que la supplémentation en BCAA à raison de 9 g / jour, dont la moitié donnée 30 minutes avant et après l’exercice, associée à un entraînement en résistance intense pendant 8 semaines n’avait aucun effet bénéfique sur la composition corporelle et la performance. (32)

• Des chercheurs du Mississippi ont montré que chez les hommes en bonne santé pratiquants de musculation, les BCAA n’amélioraient pas l’épaisseur musculaire, ni les performances, ni la réduction des DOMS, ni les marqueurs de lésions musculaires. (31)
• Les études continuent encore et encore…

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12. Ils ne réduisent pas la fatigue

Comme évoqué dans le point 9, les BCAA freinent la production de sérotonine. Cette dernière étant une aide à l’endormissement, on pourrait croire que les BCAA améliorent les performances / réduisent la fatigue, mais comme vu dans le premier point ce n’est pas le cas.

En effet ils inhibent également la production de catécholamine, ce qui peut réduire les performances physiques à la salle.

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13. Ils ne sont pas bons, la couleur est suspecte, la liste ingrédients aussi (bonus)

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Conclusion:

La vérité est que les BCAA en complément alimentaire ne font absolument rien pour vous, si ce n’est de faire un trou dans votre portefeuille.

À moins que votre régime alimentaire ne contienne pas suffisamment de protéines, les BCAA ne vous seront d’aucune utilité, et ils pourraient même vous desservir.

Après, si boire quelque chose de la couleur de l’éclairage des toilettes d’une boîte de nuit, qui ne présente aucun avantage réel; c’est votre truc… alors je ne vais pas vous en empêcher.

Toutefois si vous êtes intéressé par quelque chose qui fonctionne, utilisez votre argent judicieusement. Abandonnez les BCAA et utilisez plutôt des protéines de lait bio riches en BCAA. Mieux encore, faites appel à un professionnel pour vous aider à progresser !
 

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Sources :

1. Achten J, Jeukendrup AE. Optimizing fat oxidation through exercise and diet. Nutr Burbank Los Angel Cty Calif 20: 716–727, 2004.
2. Apró W, Blomstrand E. Influence of supplementation with branched-chain amino acids in combination with resistance exercise on p70S6 kinase phosphorylation in resting and exercising human skeletal muscle. Acta Physiol Oxf Engl 200: 237–248, 2010.
3. Blomstrand E, Eliasson J, Karlsson HKR, Köhnke R. Branched-chain amino acids activate key enzymes in protein synthesis after physical exercise. J Nutr 136: 269S–73S, 2006.
4. Bohé J, Low A, Wolfe RR, Rennie MJ. Human muscle protein synthesis is modulated by extracellular, not intramuscular amino acid availability: a dose-response study. J Physiol 552: 315–324, 2003.
5. Calder PC. Branched-chain amino acids and immunity. J Nutr 136: 288S–93S, 2006.
6. Choi SM, Tucker DF, Gross DN, Easton RM, DiPilato LM, Dean AS, Monks BR, Birnbaum MJ. Insulin regulates adipocyte lipolysis via an Akt-independent signaling pathway. Mol Cell Biol 30: 5009–5020, 2010.
7. Churchward-Venne TA, Breen L, Di Donato DM, Hector AJ, Mitchell CJ, Moore DR, Stellingwerff T, Breuille D, Offord EA, Baker SK, Phillips SM. Leucine supplementation of a low-protein mixed macronutrient beverage enhances myofibrillar protein synthesis in young men: a double-blind, randomized trial. Am J Clin Nutr 99: 276–286, 2014.
8. Churchward-Venne TA, Burd NA, Mitchell CJ, West DWD, Philp A, Marcotte GR, Baker SK, Baar K, Phillips SM. Supplementation of a suboptimal protein dose with leucine or essential amino acids: effects on myofibrillar protein synthesis at rest and following resistance exercise in men. J Physiol 590: 2751–2765, 2012.
9. Derave W, Mertens A, Muls E, Pardaens K, Hespel P. Effects of post-absorptive and postprandial exercise on glucoregulation in metabolic syndrome. Obes Silver Spring Md 15: 704–711, 2007.
10. Dieter BP, Schoenfeld BJ, Aragon AA. The data do not seem to support a benefit to BCAA supplementation during periods of caloric restriction. J Int Soc Sports Nutr 13, 2016.
11. Doi M, Yamaoka I, Fukunaga T, Nakayama M. Isoleucine, a potent plasma glucose-lowering amino acid, stimulates glucose uptake in C2C12 myotubes. Biochem Biophys Res Commun 312: 1111–1117, 2003.
12. Dudgeon WD, Kelley EP, Scheett TP. In a single-blind, matched group design: branched-chain amino acid supplementation and resistance training maintains lean body mass during a caloric restricted diet. J Int Soc Sports Nutr 13: 1, 2016.
13. Howatson G, Hoad M, Goodall S, Tallent J, Bell PG, French DN. Exercise-induced muscle damage is reduced in resistance-trained males by branched chain amino acids: a randomized, double-blind, placebo controlled study. J Int Soc Sports Nutr 9: 20, 2012.
14. Hulmi JJ, Lockwood CM, Stout JR. Effect of protein/essential amino acids and resistance training on skeletal muscle hypertrophy: A case for whey protein. Nutr Metab 7: 51, 2010.
15. Jackman SR, Witard OC, Philp A, Wallis GA, Baar K, Tipton KD. Branched-Chain Amino Acid Ingestion Stimulates Muscle Myofibrillar Protein Synthesis following Resistance Exercise in Humans. Front Physiol 8, 2017.
16. Katsanos CS, Chinkes DL, Paddon-Jones D, Zhang X, Aarsland A, Wolfe RR. Whey protein ingestion in elderly persons results in greater muscle protein accrual than ingestion of its constituent essential amino acid content. Nutr Res N Y N 28: 651–658, 2008.
17. Kephart WC, Mumford PW, McCloskey AE, Holland AM, Shake JJ, Mobley CB, Jagodinsky AE, Weimar WH, Oliver GD, Young KC, Moon JR, Roberts MD. Post-exercise branched chain amino acid supplementation does not affect recovery markers following three consecutive high intensity resistance training bouts compared to carbohydrate supplementation. J Int Soc Sports Nutr 13: 30, 2016.
18. Kimball SR, Jefferson LS. Signaling pathways and molecular mechanisms through which branched-chain amino acids mediate translational control of protein synthesis. J Nutr 136: 227S–31S, 2006.
19. Kraemer WJ, Fleck SJ, Maresh CM, Ratamess NA, Gordon SE, Goetz KL, Harman EA, Frykman PN, Volek JS, Mazzetti SA, Fry AC, Marchitelli LJ, Patton JF. Acute hormonal responses to a single bout of heavy resistance exercise in trained power lifters and untrained men. Can J Appl Physiol Rev Can Physiol Appl 24: 524–537, 1999.
20. Laviano A, Muscaritoli M, Cascino A, Preziosa I, Inui A, Mantovani G, Rossi-Fanelli F. Branched-chain amino acids: the best compromise to achieve anabolism? Curr Opin Clin Nutr Metab Care 8: 408–414, 2005.
21. May ME, Hill JO. Energy content of diets of variable amino acid composition. Am J Clin Nutr 52: 770–776, 1990.
22. Meeusen R, Watson P. Amino acids and the brain: do they play a role in “central fatigue”? Int J Sport Nutr Exerc Metab 17 Suppl: S37-46, 2007.
23. Mitchell CJ, Churchward-Venne TA, Parise G, Bellamy L, Baker SK, Smith K, Atherton PJ, Phillips SM. Acute post-exercise myofibrillar protein synthesis is not correlated with resistance training-induced muscle hypertrophy in young men. PloS One 9: e89431, 2014.
24. Morton RW, McGlory C, Phillips SM. Nutritional interventions to augment resistance training-induced skeletal muscle hypertrophy. Front Physiol 6, 2015.
25. Mourier A, Bigard AX, de Kerviler E, Roger B, Legrand H, Guezennec CY. Combined effects of caloric restriction and branched-chain amino acid supplementation on body composition and exercise performance in elite wrestlers. Int J Sports Med 18: 47–55, 1997.
26. Newsholme EA, Dimitriadis G. Integration of biochemical and physiologic effects of insulin on glucose metabolism. Exp Clin Endocrinol Diabetes Off J Ger Soc Endocrinol Ger Diabetes Assoc 109 Suppl 2: S122-134, 2001.
27. Paddon-Jones D, Sheffield-Moore M, Aarsland A, Wolfe RR, Ferrando AA. Exogenous amino acids stimulate human muscle anabolism without interfering with the response to mixed meal ingestion. Am J Physiol Endocrinol Metab 288: E761-767, 2005.
28. Pitkanen HT, Nykanen T, Knuutinen J, Lahti K, Keinanen O, Alen M, Komi PV, Mero AA. Free amino acid pool and muscle protein balance after resistance exercise. Med Sci Sports Exerc 35: 784–792, 2003.
29. Pitkänen HT, Oja SS, Rusko H, Nummela A, Komi PV, Saransaari P, Takala T, Mero AA. Leucine supplementation does not enhance acute strength or running performance but affects serum amino acid concentration. Amino Acids 25: 85–94, 2003.
30. Schoenfeld BJ, Aragon AA, Wilborn CD, Krieger JW, Sonmez GT. Body composition changes associated with fasted versus non-fasted aerobic exercise. J Int Soc Sports Nutr 11: 54, 2014.
31. Smith JW, Krings BM, Peterson TJ, Rountree JA, Zak RB, McAllister MJ. Ingestion of an Amino Acid Electrolyte Beverage during Resistance Exercise Does Not Impact Fluid Shifts into Muscle or Performance. Sports 5: 36, 2017.
32. Spillane M, Emerson C, Willoughby DS. The effects of 8 weeks of heavy resistance training and branched-chain amino acid supplementation on body composition and muscle performance. J Int Soc Sports Nutr 10: P25, 2013.
33. Staten MA, Bier DM, Matthews DE. Regulation of valine metabolism in man: a stable isotope study. Am J Clin Nutr 40: 1224–1234, 1984.
34. Stoppani J, Scheett T, Pena J, Rudolph C, Charlebois D. Consuming a supplement containing branched-chain amino acids during a resistance-training program increases lean mass, muscle strength and fat loss. J Int Soc Sports Nutr 6: P1, 2009.
35. Surina DM, Langhans W, Pauli R, Wenk C. Meal composition affects postprandial fatty acid oxidation. Am J Physiol 264: R1065-1070, 1993.
36. Suryawan A, Torrazza RM, Gazzaneo MC, Orellana RA, Fiorotto ML, El-Kadi SW, Srivastava N, Nguyen HV, Davis TA. Enteral leucine supplementation increases protein synthesis in skeletal and cardiac muscles and visceral tissues of neonatal pigs through mTORC1-dependent pathways. Pediatr Res 71: 324–331, 2012.
37. Trabelsi K, Stannard SR, Ghlissi Z, Maughan RJ, Kallel C, Jamoussi K, Zeghal KM, Hakim A. Effect of fed- versus fasted state resistance training during Ramadan on body composition and selected metabolic parameters in bodybuilders. J Int Soc Sports Nutr 10: 23, 2013.
38. Wilkinson DJ, Hossain T, Hill DS, Phillips BE, Crossland H, Williams J, Loughna P, Churchward-Venne TA, Breen L, Phillips SM, Etheridge T, Rathmacher JA, Smith K, Szewczyk NJ, Atherton PJ. Effects of leucine and its metabolite ?-hydroxy-?-methylbutyrate on human skeletal muscle protein metabolism. J Physiol 591: 2911–2923, 2013.
39. Witard OC, Jackman SR, Breen L, Smith K, Selby A, Tipton KD. Myofibrillar muscle protein synthesis rates subsequent to a meal in response to increasing doses of whey protein at rest and after resistance exercise. Am J Clin Nutr 99: 86–95, 2014.
40. Wolfe RR. Branched-chain amino acids and muscle protein synthesis in humans: myth or reality? J Int Soc Sports Nutr 14, 2017.